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米曲霉谷氨酰胺合成酶基因（AoglnAI）在大肠杆菌中的表达和酶学特性研究
作者: 杨君 [1] ; 王航 [2] ; 薛微 [2] ; 赵伟 [3] ; 田永生 [3] ; 彭日荷 [3] ; 姚泉洪 [3]
关键词: 谷氨酰胺 蛋白表达 蛋白纯化 酶活性
摘要：将人工合成的米曲霉谷氨酰胺合成酶基因（AoglnAI）在大肠杆菌中表达,通过谷氨酰胺营养缺陷型菌株功能基因互补进行了试验,并利用亲和层析法对重组酶进行纯化。结果表明：重组酶分子质量为40.1 kD,酶的最适反应温度为30℃,最适pH为7.0。重组酶对底物谷氨酸钠、氨、ATP的K_m值分别为9.10 mmol/L、2.05 mmol/L、2.49 mmol/L。重组酶的酶学特性与非重组酶有一定的差异。